Білкові молекули класифікують за їхньою формою, хімічним складом і властивостями.
За формою молекули розрізняють два типи білків: фібрилярні та глобулярні. У фібрилярних білків поліпептидні ланцюги просторово розташовані уздовж однієї осі, внаслідок чого вони набувають шаруватої чи волокнистої будови. Більшість фібрилярних білків нерозчинні у воді, тому пов'язані зі структурною чи моторною функціями. У глобулярних білків поліпептидні ланцюги розташовані у різних площинах, внаслідок складення (скручування) молекули в глобулу. Такі білки, як правило, розчинні у воді і виконують сигнальну, регуляторну, каталітичну, захисну функції.
За хімічним складом розрізняють прості та складні білки. Прості білки містять тільки амінокислоти, зв'язані в ланцюжки. На відміну від них складні білки мають також неамінокислотний компонент — простетичну групу. За типом простетичної групи складні білки поділяють на глікопротеїни (з вуглеводним залишком), ліпопротеїни (включають ліпіди), хромопротеїни (містять пігмент), нуклеопротеїни (сполучені з нуклеїновими кислотами), фосфопротеїни (містять фосфатні групи), металопротеїни (містять іони металів), флавопротеїни (включають флавіни) тощо. Деякі простетичні групи служать кофакторами, необхідними для роботи ферментів. Інші, такі як полісахаридні ланцюжки, допомагають білку приймати потрібну конформацію і надають додаткову стабільність. Прикладами органічних простетичних груп в складі білків служать гем (в складі гемоглобіну), тіамін, біотин та інші. Неорганічні простетичні групи найчастіше складаються з іонів металів, найпоширенішими з яких є цинк, магній і молібден
Прості білки за здатністю розчинятися поділяють на такі групи: гістони — розчинні лише у воді; альбуміни — розчинні у воді та сольових розчинах; глобуліни — розчинні тільки у слабких сольових розчинах; склеропротеїни — не розчинні у воді, кислотах, лугах, сольових розчинах
Білкові молекули класифікують за їхньою формою, хімічним складом і властивостями.
За формою молекули розрізняють два типи білків: фібрилярні та глобулярні. У фібрилярних білків поліпептидні ланцюги просторово розташовані уздовж однієї осі, внаслідок чого вони набувають шаруватої чи волокнистої будови. Більшість фібрилярних білків нерозчинні у воді, тому пов'язані зі структурною чи моторною функціями. У глобулярних білків поліпептидні ланцюги розташовані у різних площинах, внаслідок складення (скручування) молекули в глобулу. Такі білки, як правило, розчинні у воді і виконують сигнальну, регуляторну, каталітичну, захисну функції.
За хімічним складом розрізняють прості та складні білки. Прості білки містять тільки амінокислоти, зв'язані в ланцюжки. На відміну від них складні білки мають також неамінокислотний компонент — простетичну групу. За типом простетичної групи складні білки поділяють на глікопротеїни (з вуглеводним залишком), ліпопротеїни (включають ліпіди), хромопротеїни (містять пігмент), нуклеопротеїни (сполучені з нуклеїновими кислотами), фосфопротеїни (містять фосфатні групи), металопротеїни (містять іони металів), флавопротеїни (включають флавіни) тощо. Деякі простетичні групи служать кофакторами, необхідними для роботи ферментів. Інші, такі як полісахаридні ланцюжки, допомагають білку приймати потрібну конформацію і надають додаткову стабільність. Прикладами органічних простетичних груп в складі білків служать гем (в складі гемоглобіну), тіамін, біотин та інші. Неорганічні простетичні групи найчастіше складаються з іонів металів, найпоширенішими з яких є цинк, магній і молібден
Прості білки за здатністю розчинятися поділяють на такі групи: гістони — розчинні лише у воді; альбуміни — розчинні у воді та сольових розчинах; глобуліни — розчинні тільки у слабких сольових розчинах; склеропротеїни — не розчинні у воді, кислотах, лугах, сольових розчинах