Какая структура белка поддерживается межмолекулярными связями: 1)вторичная структура 2)первичная структура 3)третичная структура 4)четвертичная структура
Первинна структура білка - це сполучені пептидними зв'язками залишки амінокислот, що мають вигляд лінійного ланцюга. Отже, первинна структура білка визначається якісним і кількісним складом амінокислотних залишків, а також їхньою послідовністю. Однак молекула білка у вигляді лінійного ланцюга нездатна виконувати специфічні функції. Для цього вона має набути складнішої просторової структури.
Вторинна структура білка характеризує просторову організацію білкової молекули, яка повністю або частково закручується в спіраль. Отже, вторинна структура білка - закручений у спіраль поліпептидний ланцюг. Радикали амінокислот при цьому залишаються ззовні спіралі. У підтриманні вторинної структури важлива роль належить водневим зв 'язкам, які виникають між атомами гідрогену NH-групи (пептид-ної) одного витка спіралі та оксигену СО-групи іншого. Водневі зв'язки значно слабші за ковалентні, але завдяки тому, що спіраль " " численними водневими зв'язками, її структура дуже міцна. Таким чином, вторинна структура білка стабілізується водневими зв'язками між пептидними групами, розташованими на сусідніх витках спіралі.
Третинна структура білка зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватись певним чином у грудку, або глобулу (від лат. globulus - кулька). Скручування відбувається внаслідок взаємодії амінокислотних радикалів на віддалених ділянках ланцюга. Третинна структура білка підтримується кількома типами зв'язків: водневими, гідрофобними, ковалентними дисульфідними (-S-S-). Стабільність третинної структури залежить від внутрішньоклітинного середовища, зокрема від рН і температур. Значні коливання температури або зміни хімічного складу клітини порушують третинну структуру білка і негайно впливають на його функціонування. Надмірне нагрівання або вплив сильнодіючих хімічних речовин призводить до денатурації (від лат. de - рух униз, втрата, natura - природні властивості) - незворотного руйнування певної структури білка. При денатурації первинна структура білка лишається незмінною, а порушуються вищі її рівні.
Чимало білків складаються з кількох поліпептидних ланцюгів, які утримуються разом завдяки гідрофобним взаємодіям, а також водневим та іонним зв'язкам. Поєднання кількох поліпептидних ланцюгів називається четвертинною структурою білка.
Первинна структура білка - це сполучені пептидними зв'язками залишки амінокислот, що мають вигляд лінійного ланцюга. Отже, первинна структура білка визначається якісним і кількісним складом амінокислотних залишків, а також їхньою послідовністю. Однак молекула білка у вигляді лінійного ланцюга нездатна виконувати специфічні функції. Для цього вона має набути складнішої просторової структури.
Вторинна структура білка характеризує просторову організацію білкової молекули, яка повністю або частково закручується в спіраль. Отже, вторинна структура білка - закручений у спіраль поліпептидний ланцюг. Радикали амінокислот при цьому залишаються ззовні спіралі. У підтриманні вторинної структури важлива роль належить водневим зв 'язкам, які виникають між атомами гідрогену NH-групи (пептид-ної) одного витка спіралі та оксигену СО-групи іншого. Водневі зв'язки значно слабші за ковалентні, але завдяки тому, що спіраль " " численними водневими зв'язками, її структура дуже міцна. Таким чином, вторинна структура білка стабілізується водневими зв'язками між пептидними групами, розташованими на сусідніх витках спіралі.
Третинна структура білка зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватись певним чином у грудку, або глобулу (від лат. globulus - кулька). Скручування відбувається внаслідок взаємодії амінокислотних радикалів на віддалених ділянках ланцюга. Третинна структура білка підтримується кількома типами зв'язків: водневими, гідрофобними, ковалентними дисульфідними (-S-S-). Стабільність третинної структури залежить від внутрішньоклітинного середовища, зокрема від рН і температур. Значні коливання температури або зміни хімічного складу клітини порушують третинну структуру білка і негайно впливають на його функціонування. Надмірне нагрівання або вплив сильнодіючих хімічних речовин призводить до денатурації (від лат. de - рух униз, втрата, natura - природні властивості) - незворотного руйнування певної структури білка. При денатурації первинна структура білка лишається незмінною, а порушуються вищі її рівні.
Чимало білків складаються з кількох поліпептидних ланцюгів, які утримуються разом завдяки гідрофобним взаємодіям, а також водневим та іонним зв'язкам. Поєднання кількох поліпептидних ланцюгів називається четвертинною структурою білка.